Struktūra un funkcijas
Hemoglobīns ir sarkano asins šūnu sastāvā esošais metaloproteīns, kas ir atbildīgs par skābekļa transportēšanu asinsritē.Faktiski skābeklis ūdenī šķīst tikai vidēji; tāpēc asinīs izšķīdušais daudzums (mazāk nekā 2% no kopējā daudzuma) nav pietiekams, lai apmierinātu audu vielmaiņas vajadzības. Tāpēc ir nepieciešama īpaša pārvadātāja nepieciešamība.
Asinsritē skābeklis nevar tieši un atgriezeniski saistīties ar olbaltumvielām, kā tas notiek tādiem metāliem kā varš un dzelzs. Nav pārsteidzoši, ka katras proteīna apakšvienības centrā, iesaiņots proteīna apvalkā, mēs atrodam tā saukto protezēšanu grupa EME, ar metāla sirdi, ko attēlo dzelzs atoms Fe2 + oksidācijas stāvoklī (samazināts stāvoklis), kas atgriezeniski saista skābekli.
Asins analīze
- Normālas hemoglobīna vērtības asinīs: 13-17 g / 100 ml
Sievietēm šīs vērtības ir vidēji par 5-10% zemākas nekā vīriešiem.
Iespējamie augsta hemoglobīna cēloņi
- Policitēmijas
- Ilgstoša uzturēšanās augstā zemē
- Hroniskas plaušu slimības
- Sirds slimība
- Asins dopings (eritropoetīna un tā atvasinājumu vai vielu lietošana, kas imitē to darbību)
Iespējamie zemā hemoglobīna cēloņi
- Anēmija
- Dzelzs deficīts (dzelzs deficīts)
- Bagātīga asiņošana
- Karcinomas
- Grūtniecība
- Talasēmija
- Apdegumi
Tāpēc skābekļa saturu asinīs nosaka, summējot nelielu daudzumu, kas izšķīdināts plazmā ar frakciju, kas saistīta ar dzelzs hemoglobīnu.
Vairāk nekā 98% asinīs esošā skābekļa saistās ar hemoglobīnu, kas savukārt cirkulē sarkano asins šūnu asinsritē, tāpēc bez hemoglobīna eritrocīti nevarētu veikt savu uzdevumu kā skābekļa transportētāji asinīs.
Ņemot vērā šī metāla centrālo lomu, hemoglobīna sintēzei nepieciešams pietiekams dzelzs daudzums uzturā. Aptuveni 70% no dzelzs, kas atrodas organismā, patiesībā atrodas hemoglobīna hema grupās.
Hemoglobīns sastāv no 4 apakšvienībām, kas pēc struktūras ir ļoti līdzīgas mioglobīnam *.
* Kamēr hemoglobīns transportē skābekli no plaušām uz audiem, mioglobīns pārnes hemoglobīna izdalīto skābekli dažādās šūnu organellās, kuras to izmanto (piemēram, mitohondrijās).
Hemoglobīns ir liels un sarežģīts metaloproteīns, kam raksturīgas četras lodveida olbaltumvielu ķēdes, attiecīgi aptītas ap hema grupu, kas satur Fe2 +.
Tāpēc katrai hemoglobīna molekulai mēs atrodam četras hema grupas, kas ietītas relatīvajā lodveida proteīnu ķēdē. Tā kā katrā hemoglobīna molekulā ir četri dzelzs atomi, katra hemoglobīna molekula var saistīt sev četrus skābekļa atomus saskaņā ar atgriezenisku reakciju:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Kā zināms lielākajai daļai, hemoglobīna uzdevums ir uzņemt plaušās skābekli, atbrīvot to šūnām, kurām tas nepieciešams, paņemt no tām oglekļa dioksīdu un izlaist plaušās, kur atkal sākas čilo.
Asinsrites laikā plaušu alveolu kapilāros hemoglobīns piesaista skābekli sev, kas pēc tam izdalās audos perifērajā asinsritē. Šī apmaiņa notiek tāpēc, ka skābekļa saites ar EME grupas dzelzi ir nestabilas un jutīgas pret daudziem faktoriem, no kuriem vissvarīgākais ir skābekļa spriedze vai daļējais spiediens.
Skābekļa saistīšana ar hemoglobīnu un Bora efekts
Plaušās palielinās skābekļa spriedze plazmā, pateicoties gāzes difūzijai no alveolām uz asinīm (↑ PO2); šis pieaugums izraisa hemoglobīna dedzīgu saistīšanos ar skābekli; pretējais notiek perifērajos audos, kur samazinās izšķīdušā skābekļa koncentrācija asinīs (↓ PO2) un palielinās oglekļa dioksīda daļējais spiediens (↑ CO2); tādējādi hemoglobīns atbrīvo skābekli un tiek uzlādēts ar CO2. Cik vien iespējams vienkāršojot koncepciju, jo vairāk oglekļa dioksīda ir asinīs, jo mazāk skābekļa paliek saistīts ar hemoglobīnu.
Lai gan fiziski izšķīdušā skābekļa daudzums asinīs ir ļoti zems, tam ir būtiska nozīme. Faktiski šis daudzums lielā mērā ietekmē saites stiprību starp skābekli un hemoglobīnu (kā arī atspoguļo "svarīgu atsauces vērtību plaušu ventilācijas regulēšanā").
Apkopojot visu ar grafiku, skābekļa daudzums, kas saistīts ar hemoglobīnu, palielinās attiecībā pret pO2 pēc sigmoīdās līknes:
Fakts, ka plato reģions ir tik liels, rada nozīmīgu drošības rezervi maksimālajam hemoglobīna piesātinājumam, iekļūstot plaušās. Lai gan pO2 alveolārā līmenī parasti ir 100 mm Hg, ievērojot skaitli, ko mēs atzīmējam. pat daļējs skābekļa spiediens ir vienāds ar 70 mmHg (tipiska dažu slimību parādīšanās vai uzturēšanās lielā augstumā), piesātinātā hemoglobīna procentuālais daudzums paliek tuvu 100%.
Maksimālā slīpuma reģionā, kad skābekļa daļējā spriedze nokrītas zem 40 mmHg, hemoglobīna spēja saistīties ar skābekli pēkšņi samazinās.
Atpūtas apstākļos PO2 intracelulārajos šķidrumos ir aptuveni 40 mmHg; šajā vietā, pateicoties gāzu likumiem, plazmā izšķīdušais skābeklis izkliedējas uz O2 nabadzīgākajiem audiem, šķērsojot kapilāru membrānu. Līdz ar to O2 plazmas spriedze samazinās vēl vairāk, un tas veicina skābekļa izdalīšanos no hemoglobīna. . Savukārt intensīvas fiziskās piepūles laikā skābekļa spriedze audos samazinās līdz 15 mmHg vai mazāk, kā rezultātā asinīs ievērojami samazinās skābeklis.
Kā jau tika teikts, atpūtas apstākļos ievērojams daudzums skābekļa piesātināta hemoglobīna atstāj audus, paliekot pieejams nepieciešamības gadījumā (piemēram, lai tiktu galā ar pēkšņu metabolisma palielināšanos dažās šūnās).
Cietā līnija, kas parādīta attēlā, tiek saukta par hemoglobīna disociācijas līkni; to parasti nosaka in vitro pie pH 7,4 un 37 ° C temperatūrā.
Bora efekts ietekmē gan O2 uzņemšanu plaušu līmenī, gan tā izdalīšanos audu līmenī.
Ja bikarbonāta veidā ir vairāk izšķīdušā oglekļa dioksīda, hemoglobīns vieglāk atbrīvo skābekli un tiek uzlādēts ar oglekļa dioksīdu (bikarbonāta veidā).
To pašu efektu iegūst, paskābinot asinis: jo vairāk samazinās asins pH un mazāk skābekļa paliek saistīts ar hemoglobīnu; nav pārsteidzoši, ka asinīs oglekļa dioksīds izšķīst galvenokārt ogļskābes veidā, kas disociējas.
Par godu tā atklājējam, pH vai oglekļa dioksīda ietekme uz skābekļa disociāciju ir pazīstama kā Bora efekts.
Kā paredzēts, skābā vidē hemoglobīns vieglāk izdala skābekli, bet pamata vidē saite ar skābekli ir spēcīgāka.
Citi faktori, kas var mainīt hemoglobīna afinitāti pret skābekli, ir temperatūra. Jo īpaši hemoglobīna afinitāte pret skābekli samazinās, paaugstinoties ķermeņa temperatūrai. Tas ir īpaši izdevīgi ziemas un pavasara mēnešos, jo plaušu asiņu temperatūra (saskarē ar ārējās vides gaiss) ir zemāks nekā audos, kur tādējādi tiek atvieglota skābekļa izdalīšanās.
2.3 Difosfoglikerāts ir glikolīzes starpprodukts, kas ietekmē hemoglobīna afinitāti pret skābekli. Ja tā koncentrācija eritrocītos palielinās, hemoglobīna afinitāte pret skābekli samazinās, tādējādi atvieglojot skābekļa izdalīšanos audos. Nav pārsteidzoši, ka eritrocītu koncentrācija 2,3 difosfoglikerāta pieaugums, piemēram, anēmijas, sirds un plaušu nepietiekamības gadījumā un uzturēšanās laikā lielā augstumā.
Kopumā 2,3 bisfosfoglicerāta iedarbība ir salīdzinoši lēna, īpaši salīdzinot ar ātru reakciju uz oglekļa dioksīda pH, temperatūras un daļējā spiediena izmaiņām.
Bora efekts ir ļoti svarīgs intensīva muskuļu darba laikā; šādos apstākļos faktiski audos, kas visvairāk pakļauti stresam, lokāli paaugstinās oglekļa dioksīda temperatūra un spiediens, tātad asins skābums. Kā paskaidrots iepriekš, tas viss veicina skābekļa izdalīšanos audos, novirzot hemoglobīna disociācijas līkni pa labi.
